BIOLOGYWORK
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN
Para entender la composición de una proteína primero hay que entender como obtener esta. Y es que el compuesto más simple que contiene son los aminoácidos, un carbono asimétrico, ya que se compone de un radical, un hidrógeno, un grupo amino y un grupo carboxilo, es decir, formado por C,H,O,N; y existen un total de 20 aminoácidos proteicos diferentes.
Los aminoácidos presentan un carácter anfótero ya que pueden actuar como base o como ácido para pasar de un medio ácido o básico de estos al punto estable, el punto isoeléctrico con (COO-) y (H3N+).Por otra parte, presentan dos configuraciones dependiendo de donde se situé el grupo amino, obteniendo D a la derecha y L a la izquierda; Y dependiendo de como desvían la luz polarizada son dextrógiras, a la derecha, o levógiras, a la izquierda.
La unión de los aa se produce por medio del enlace peptídico, un enlace rígido, covalente, en forma C-N, tienen carácter de doble enlace , lo que le impide girar libremente, pudiendo girar solo los C-N y C-C y, por último, que forma un plano con los 4 átomos del enlace y los 2 del C a los que se une.
El enlace de los aa crea polipéptidos, que el total de unos 50 da lugar al origen de la proteína. Cuando se da la unión de 1 a 10 aa se consideran oligopéptidos y más polipéptidos.
Una vez comprender como se componen. pasamos a su clasificación, la cual va a ser breve porque se encuentra muy desarrollada en los siguientes esquemas de clasificación de proteínas.
Por tanto, se dividen en en Holoproteínas y Heteroproteínas. Las primeras que he nombrado se subdividen en fibrosas y globulares, donde las fibrosas son insolubles en agua y tienen funciones estructurales o protectoras; y entre ellas se encuentran los siguientes ejemplos:
-Colágeno: tejido conectivo, al resistir al estiramiento forma parte de los huesos, los tendones y la piel(entre otros)
-Miosina: proteína implicada en la contracción muscular.
-Queratina: forma parte del pelo, las uñas, los cuernos... de mamíferos (alfa queratina) y en el hilo de la seda (beta queratina)
-Fibrina: participa de la coagulación de la sangre.
-Elastina: en el tejido conjuntivo, se somete a ciertos esfuerzos y recupera su forma tras estos. Forma parte de estructuras como la piel, los capilares sanguíneos y el cartílago.
Luego encontramos las globulares que si son solubles en agua y responsables de la actividad biológica de la célula, en ellas están:
-Actina: responsable de la contracción muscular.
-Albúminas: función de transporte o de reserva de aminoácidos. Esta se divide en:
1)Ovoalbúmina: clara del huevo.
2)Lactoalbúmina: leche.
3)Seroalbúmina: suero sanguíneo.
-Globulinas: solubles en disoluciones salinas.
1)Lactoglobulina: leche
2)Ovoglobulina: huevo
3)Seroglobulina: sangre
4)alfa globulina: asociada a la hemoglobina
5)Inmunoglobulinas: anticuerpos.
-Histonas:asociadas al ADN menos los espermatozoides.
Pero que son se nos olvide el otro grupo; las Heteroproteínas, que se clasifican así por portar una porción no proteica llamada grupo prostético. Estas se subdividen en:
-Cromoproteínas: contiene un pigmento, transporta O2 por la sangre y hay dos tipos, las porfirínicas, las cuales contienen un grupo hemo Fe2 y un ejemplo de estas es la hemoglobina; luego están las no porfirínicas que contienen un grupo distinto a la porfirina, como es la hemocianina.
-Nucleoproteínas: contiene un ácido nucleico, mantienen la estructura del ADN y la llevan del núcleo al citoplasma.
-Glucoproteínas. contiene un glúcido, un ejemplo son las inmunoglobulinas.
-Fosfoproteínas: con un ácido fosfórico, como es la caseína.
-Lipoproteínas: con un lípido . Existen dos tipos:
1)LDL: densidad baja. Transporta el colesterol, pero si produce un exceso de este en la sangre se acumulará en las paredes internas de las arterias, pudiendo producir arteriosclerosis.
2)HDL: alta densidad. Realizan la acción contraria a la LDL , es decir, transporta el colesterol de las paredes arteriales al hígado.
ESTRUCTURAS PROTÉICAS
Es la secuencia lineal de aa que componen la proteína dependiendo del orden de estos.
Tiene forma de zigzag por los enlaces peptídicos sobre los carbono alfa; y las cadenas laterales se disponen hacia arriba o hacia abajo alternamente.
es una posición espacial que adoptan para encontrar estabilidad, además puede girar por contener enlaces no peptídicos. Existen tres tipos dependiendo de los aa, la tensión, la temperatura y el número de puentes de H.
ALFA HÉLICE
Se caracteriza por su forma de espiral y se mantiene por enlaces intracatenarios entre -NH del enlace peptídico y -C=O del 4 aa. En adición, presenta un giro dextrógiro, hacia la derecha, quedando los grupos -NH y -C=O hacia lados contrarios y hacia el interior los radicales.
LÁMINA PLEGADA
Conserva el zig zag de la estructura primaria pero con enlaces intercatenarios y giro levógiro hacia la izquierda. No hay enlaces H entre aa pero si en los repliegues. Su estructura interna es antiparalela alternando N-C y C-N y las cadenas peptídicas en el mismo sentido.
HÉLICE DE COLÁGENO
Estructura rígida compuesta por prolina y hidroxiprolina, con giro levógiro y más alargada que la alfa hélice.Contiene 3aa/ vuelta y un ejemplo de esta es el colágeno.
Se mantiene estable por uniones entre los radicales, las cuales pueden ser: enlaces de H. atracción electroestática o hidrofóbicas; puentes de disulfuro (-SH); fuerzas de Van de Waals. En las hélices de colágeno se diferencian dos tipos de proteínas:
GLOBULARES:
Son solubles en agua y tienen estructura casi esférica, además de función enzimática, hormonal, transportadora y de defensa.Un ejemplo de estas es la miosina, que contiene un grupo hemo.
Las combinaciones de alfa hélice y lámina plegada repetidamente, dan a la estructura terciaria estabilidad. A estas combinaciones se le denominan dominios estructurales.
FIBROSAS:
Son insolubles en agua debido a sus radicales hidrófobos y desempeñan función estructural. Ejemplos de esta son la alfa queratina, las fibroínas y el colágeno.
Se constituye de dos o más cadenas polipeptídicas , llamadas cada una protrómero, de estructura idéntica o no pero terciaria enlazada por enlaces no covalentes y en algunos casos de disulfuro.
Dependiendo de su número de cadenas son dímeros (insulina), trímeros (colágeno), tetrámeros (hemoglobina) o pentámeros (ARN-polimerasa).
PROPIEDADES
Las proteínas tienen funciones y propiedades, y aunque las funciones las he ido explicando y relacionando durante toda la explicación, quedan las propiedades, y son las siguientes:
1)SOLUBILIDAD
Los radicales polares establecen puentes de h con el agua, creando una capa de agua que impide la unión de más proteínas y por tanto también su precipitación. En cambio, las fibrosas son insolubles de H2O.
2)DESNATURALIZACIÓN
Es la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína haciéndole perder su estructura, perdiendo también su actividad biológica. Las proteínas desnaturalizadas se precipitan ya que permite interacciones y agrupaciones porque la capa de agua ya no recubre totalmente las moléculas.
Los factores que provocan este fenómeno pueden ser la temperatura, la polaridad del disolvente, la urea o el pH.
Este proceso puede ser reversible, las proteínas pueden volver a plegarse, recuperando su estructura y actividad biológica; solo cuando la desnaturalización no ha afectado a los enlaces peptídicos.
3)ESPEFICIDAD
-DE FUNCIÓN: dependiendo del orden de los aa se constituye su secuencia lineal, que condiciona su estructura cuaternaria y por tanto, su función específica, la cual se puede perder si se cambia el orden.
-DE ESPECIE: las proteínas son exclusivas de cada especie, donde dentro de esta comparten composición y estructura, a lo cual se le denomina proteínas homólogas.
4)CAPACIDAD AMORTIGUADORA
pueden comportarse como ácido o como base, liberando o retirando protones, amortiguando así el pH.
¡YA HEMOS ACABADO CON LAS PROTEÍNAS! A continuación se muestran los esquemas de este tema donde se sintetiza todo lo dicho anteriormente
